A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily
| Název česky | Bodová mutace vedla k převrácení cukerné specifity lektinu RS-IIL z lektinové nadrodiny PA-IIL |
|---|---|
| Autoři | |
| Rok publikování | 2015 |
| Druh | Konferenční abstrakty |
| Fakulta / Pracoviště MU | |
| Citace | |
| Popis | Tzv. PA-IIL lektinová nadrodina zahrnuje několik lektinů z lidských oportunních patogenů: PA-IIL (z Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (z Chromobacterium violaceum), BC2L-A a C-terminální doménu lektinu BC2L-C (z Burkholderia cenocepacia). Také zahrnuje jeden lektin z důležitého rostlinného patogenu: RS-IIL (z Ralstonia solanacearum). Všechny tyto letiny jsou homology s významnými sekvenčními a strukturními podobnostmi, ale liší se ve své cukerné specifitě. Tento fakt je způsoben v rozdílech tří aminokyselin, které jsou uspořádány v tzv. „smyčce specificity“. Předchozí studie, která byla zaměřena na stanovení přesné specificity lektinu PA-IIL, potvrdila, že amino kyselina v pozici 22 je nejvíce zodpovědná za cukernou specificitu. Specifická substituce aminokyseliny v této pozici vedla ke změně cukerné preference lektinu PA-IIL na takovou, kterou má lektin RS-IIL. V této práci jsme připravili mutanta lektinu RS-IIL se substitucí aminokyseliny za takovou, která je přítomna v „smyčce specificity“ lektinu PA-IIL, abychom otestovali, jestli dojde ke změně cukerné preference lektinu RS-IIL na takovou, kterou má lektin PA-IIL. |
| Související projekty: |