Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR

Varování

Publikace nespadá pod Ústav výpočetní techniky, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	MOTÁČKOVÁ Veronika KUBÍČKOVÁ Monika KOŽÍŠEK Milan GRANTZ ŠAŠKOVÁ Klára ŠVEC Martin ŽÍDEK Lukáš SKLENÁŘ Vladimír
Rok publikování	2009
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Biomolecular NMR Assignments
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Obor	Biochemie
Klíčová slova	Retroviral protease; Murine intracisternal A-type particles; inMIA-14 PR; C-terminal domain; Homodimer; Assignment A-type particles \and inMIA-14 PR \and C-terminal domain; Homodimer; Assignment
Přiložené soubory	2009_Bio_NMR_Assign_Motackova_etal.pdf
Popis	Proteases play a crucial role in the retroviral infection but so far the mechanism of their regulation remains unclear. Protease MIA-14 from murine intracisternal A-type particles, containing a C-terminal domain rich in glycines (G-patch), is responsible for binding of single-stranded oligo-nucleotides (both RNA and DNA) without inhibiting the proteolytic activity. For investigations of untill now poorly characterized protease--oligonucleotide interactions, assignments of the observed NMR frequencies are mandatory. An almost complete assignments of the main chain and 13Cbeta side chain resonances of the 34\,kDa homo-dimeric inMIA-14 PR is presented in this study.
Související projekty:	Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Biomolekulární centrum